свертывание полипептидной цепи в спираль, которая имеет вид растянутой пружины. Витки спирали укрепляются водородными связями5, возникающими между карбоксильными группами (СО-) и аминогруппами (NН-).
Водородные связи слабые, но, многократно повторяясь, они придают спирали белковой молекулы устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют такие белки, как, например, коллаген (сухожилия) или кератин (волосы, ногти).
Третичная структура белка представляет собой укладку полипептидных цепей в «клубки» – глобулы, возникающие в результате возникновения различных химических связей.
На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.
Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами, соединенными какими-то химическими связями. Наиболее известным белком, имеющим четвертичную структуру, является белок крови гемоглобин, молекула которого образована четырьмя «клубками». Клубки связывает вместе общее для всех железосодержащее «ядро», называемое гемом. «Гема» в переводе с греческого означает «кровь», «глобус» – это «шар» на латыни. Гемоглобин – кровяной шар.
Молекула гемоглобина
Что случается с белком куриного или какого-то другого птичьего яйца при нагревании? Он сначала начинает загустевать, а затем твердеет, потому что тепловая энергия вызывает разрыв связей, удерживающих молекулу белка в свернутом виде. Молекула «расправляет плечи». Сначала утрачивается четвертичная, структура, затем – третичная, затем – вторичная, и молекула белка становится нитевидной. Нитевидной молекуле расправляться больше некуда, но она может распасться на несколько составных частей.
Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией (де-натурация – потеря природной структуры). Изменение пространственной конфигурации молекулы приводит к изменению ее свойств и делает невозможным выполнение присущих ей биологических функций. Если денатурация не сопровождается разрушением первичной структуры, то она может быть обратимой – ниточка снова свернется в клубочек и займется своим делом. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией.
Белки участвуют во всех процессах жизнедеятельности клетки и выполняют в организме различные функции. Биологические функции белков более разнообразны, чем функции других полимеров – полисахаридов и ДНК. Всех функций белков мы касаться не будем, отметим только самые важные.
Функции белков
Строительная функция белков заключается в том, что они участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур.
Белки, входящие в состав клеточных мембран, выполняют транспортную и рецепторную функции. Они обеспечивают избирательный перенос веществ и ионов через белковые каналы и воспринимают идущие извне сигналы, а также играют роль «визитных карточек», то есть служат для распознавания клеток. Важнейшую роль в организме играет белок гемоглобин, который занимается транспортировкой веществ в глобальном масштабе – в легких присоединяет кислород и доставляет его ко всем тканям и органам, а обратно в легкие переносит углекислый газ.
Особые белки, называемые ферментами, активизируют химические реакции, которые происходят в клетках.
Белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных.
В регуляции обменных процессов принимают участие белки-гормоны. Так, например, белок инсулин регулирует содержание глюкозы в крови и не только.
В ответ на проникновение в организм чужеродных агентов, образуются особые белки, называемые антителами, которые связываются с этими агентами и тем самым обезвреживают их.
Белок фибрин, образующийся из белка фибриногена, способствует прекращению кровотечений. В месте повреждения кровеносного сосуда образуется фибриновая сеть. В этой сети застревают кровяные клетки и образуется пробка, закупоривающая поврежденное место.
Белки могут служить запасом питательных веществ. Чаще всего это происходит в структурах, связанных с размножением, например – в семенах многих растений, в яйцах животных, в икре рыб. Расщепляя белки из запаса, растущий организм получает аминокислоты, необходимые для синтеза собственных белков, а также получает энергию, расщепляя аминокислоты до конечных продуктов – воды, углекислого газа и аммиака. Но вообще-то расщеплять аминокислоты для получения энергии – это расточительство. Выгоднее использовать аминокислоты в качестве строительного материала для выработки белков. Поэтому в организмах животных белки используются в качестве источника энергии только после того, как будут израсходованы другие источники – углеводы (гликоген, глюкоза) и жиры.
О липидах мы уже говорили, когда знакомились со строением клеточных мембран. Давайте повторим, что к этой группе органических соединений относятся жиры и жироподобные вещества.
Липиды подразделяют на простые и сложные.
Простые липиды в большинстве своем представлены триглицеридами – сложными эфирами высших жирных кислот и трехатомного спирта глицерина.
Глицерин
Вы могли подумать, что глицерин называют «трехатомным спиртом» потому, что его молекула образована тремя атомами углерода. Нет! На самом деле речь идет о трех гидроксильных группах (-ОН), такие вот химические тонкости.
Жирные кислоты имеют одинаковую для всех кислот группировку – карбоксильную группу (—СООН) и радикал, которым они отличаются друг от друга. Этот радикал представляет собой цепочку из различного количества (от 14 до 22) углеводородных группировок – СН2—. Если радикал жирной кислоты содержит одну или несколько двойных связей (—СН=СН—), такую жирную кислоту называют ненасыщенной, а если жирная кислота не имеет двойных связей, ее называют насыщенной. Смысл названия ясен? Наличие двойной связи между атомами углерода позволяет каждому из атомов дополнительно присоединить по одному атому водорода. Жирная кислота с двойными связями еще не насытилась атомами водорода, потому-то ее и называют «ненасыщенной». А если все связи между атомами углерода одинарные, то присоединение атомов водорода невозможно (без разрыва углеродной цепочки), молекула жирной кислоты насытилась ими «под завязку».
При образовании триглицерида каждая из трех гидроксильных групп глицерина вступает в реакцию конденсации с жирной кислотой с образованием трех сложноэфирных связей.
Если в триглицеридах преобладают насыщенные жирные кислоты, то их называют жирами. Жиры характерны для животных клеток. Если в триглицеридах преобладают ненасыщенные жирные кислоты, то их называют маслами. Масла характерны для растительных клеток. Одним из выраженных отличий между маслами и жирами является их разное агрегатное состояние при нормальных условиях (температуре в 20 °C). Жиры твердые, а масла жидкие.
Липиды. 1 – триглицерид; 2 – сложноэфирная связь; 3 – ненасыщенная жирная кислота; 4 – гидрофильная головка; 5 – гидрофобный хвост
Обратите внимание на то, что сливочное масло на самом деле является молочным жиром6.
К простым липидам также относят воски – сложные эфиры высших жирных кислот и высокомолекулярных спиртов. Воски делятся на животные и растительные. Все воски устойчивы (иначе говоря – обладают малой химической активностью), нерастворимы в воде, но хорошо растворимы в органических растворителях – бензине, хлороформе, эфире. Примерами животных восков могут служить пчелиный воск, выделяемый специальными железами медоносных пчел, или же ланолин, предохраняющий шерсть животных от
