связи». Она была опубликована в виде 45-страничного эссе в журнале Journal of the American Chemical Society («Журнал Американского химического общества»); в ближайшие пару лет работа была дополнена шестью частями и превратилась в книгу с тем же названием[794]. Вышедшая в 1939 году книга стала бестселлером и, по мнению одного авторитетного человека, была куда более захватывающей, чем детективные романы. Вследствие всего этого Лайнусу Полингу не было равных[795] в знании глубинной анатомии связей, которые соединяют атомы внутри молекул. Он рассчитал длину каждой связи с точностью до пятой доли ангстрема, а углы между смежными связями – до двух градусов; все элементы его молекулярных моделей должны были обрабатываться с высокой точностью.
Как и все остальные, Полинг первоначально принял идеи Астбери относительно структуры кератина и других волокнистых белков – пока Астбери не посетил Калтех[796] во время поездки с лекциями по Америке в 1937 году. У Полинга осталось подозрение, что что-то в корне неверно, но на решение проблемы ему понадобилось более десяти лет. Тогда в дело вмешались карандаш и бумага, которым способствовал, возможно, самый продуктивный приступ синусита в истории науки.
В апреле 1948 года, будучи в Оксфорде в качестве приглашенного профессора, Полинг слег с насморком[797]. Когда ему надоело читать научную фантастику, он решил попробовать разгадать оставшуюся нерешенной загадку, как может выглядеть в реальной жизни линейная последовательность аминокислот в простом полипептиде. Он набросал по памяти гипотетический пептид в масштабе и с верными размерами и углами связей. Затем он вырезал полоску бумаги с рисунком и стал играть с ним, стараясь посмотреть, не сможет ли он убедительно придать двухмерной структуре третье измерение. Путем проб и ошибок он обнаружил, что если сложить листок с параллельными складками, каждая из которых наискось пересекает точки максимальной гибкости молекулы, то получится соединить атомы, притягивающиеся друг к другу вследствие водородных связей – и таким образом создал правильную структуру, которая будет удерживать форму. В результате параллельных складок плоская полоска бумаги свернулась в спираль. Из уважения к старому доброму альфа-кератину Астбери (ошибочность которого была теперь доказана) Полинг назвал свою структуру «альфа-спиралью». Он быстро дополнил альфа-спираль размерами – радиус 6 Å, шаг 5,4 Å – и убедился в том, что перед ним была базовая конфигурация, которую будут автоматически принимать отрезки различных аминокислот и которая образует распространенный и важный структурный узор в молекулах белка.
Это было величайшее открытие в карьере Полинга, но он долгое время молчал[798] о нем. Такое молчание объяснялось тем, что он копил доказательства и пребывал в жесткой конкуренции в поисках истинных форм белков. Его основными соперниками[799] были те, кого их руководитель называл «множеством умных юношей и девушек», работавших с «сильнейшим в мире корпусом рентгеноструктурного анализа». Человеком, сделавшим такое высокопарное заявление, был, как и следовало ожидать, Лоренс Брэгг, на тот момент руководитель Кавендишской лабораторией в Кембридже.
Полинг уже встречался с Брэггом[800] и тот не произвел на него впечатления. Лаборатория Брэгга, тогда располагавшаяся в Манчестере, была первой остановкой во время его путешествия по Европе в 1930 году; он провел там несколько недель и нашел этот опыт «разочаровывающим». Его не вдохновило то, чем там занимались, а их недостаточно интересовал открыватель «пяти правил Полинга», чтобы попросить его провести семинар. В мае 1948 года, через месяц после занятия оригами[801], завершившегося созданием альфа-спирали, он вновь навестил Брэгга, теперь в Кавендишской лаборатории. Брэгг и его команда были все еще зациклены на плоских зигзагах Астбери и полагали, что округлые очертания «глобулярных» молекул образуются из стержневидных элементов разной длины, сложенных стопками для заполнения формы. Полинг послушал, посмотрел и ничего не сказал. Судя по тому, что он видел, он мог позволить себе ждать своего часа.
Вернувшись в Калтех, Полинг пообщался с коллегами Томаса Ханта Моргана из «Мушиной комнаты», Кэлвином Бриджесом и Альфредом Стёртевантом, а также с Феодосием Добржанским. О чем бы они ни беседовали, не было смысла приплетать к разговору ДНК, поскольку Полинга интересовали белки, из которых состояли гены, а ДНК была молекулой, ведущей в никуда.
Кристально ясно
К середине 1940-х годов рентгеновская кристаллография стала вполне зрелой наукой, и одним из тех, кто способствовал ее «взрослению», был блестящий и эксцентричный Дж. Д. Бернал, который заставил Билла Астбери впервые испытать разочарование, обогнав его в гонке за должность преподавателя кристаллографии в Кембридже.
Пребывание Бернала в Кембридже[802] было весьма успешным. Он превратил «несколько слабоосвещенных и грязных комнат» в «прекрасный замок», который он наполнил «блеском и безграничным оптимизмом», и был назначен заместителем директора кристаллографической лаборатории. Но это не заставило смириться с ним представителей более консервативных слоев университета. Один пожилой преподаватель заметил, что «ни один человек с подобной прической не может быть здравомыслящим»[803], и вряд ли открытые коммунистические симпатии Бернала встречали лучший прием.
В Кембридже Бернал сделал первый в мире рентгеновский снимок[804] кристаллического белка – фермента пепсина[805]. Он недавно был очищен и изучался в Уппсале, Швеция, где крошечные, но идеальные кристаллы сформировались в трубке с раствором пепсина, оставленной в холодильнике, пока ее владелец пошел кататься на лыжах. Они были отправлены к Берналу, сделавшему их снимок в «маточном растворе» (насыщенном растворе, в котором они выросли). В результате был получен поразительный дифракционный рисунок, настолько прекрасный и настолько не поддающийся истолкованию, что пораженный Бернал ночь напролет «бродил по улицам Кембриджа в возбуждении» от возможности использовать рентгеновские лучи, чтобы заглянуть в молекулярную структуру белков. Статья о пепсине[806] в журнале Nature, опубликованная Берналом и его аспиранткой Дороти Кроуфут, стала первой за всю историю публикацией о рентгеноструктурном анализе белка.
В 1937 году Бернал был избран членом Королевского общества (на три года раньше Астбери) и сменил Кембридж на кафедру физики в колледже Биркбек в Лондоне. Биркбек вовсе не был локомотивом исследований[807], но проповедуемый им дух равенства – дать возможность каждому, вне зависимости от происхождения, получить образование университетского уровня – был созвучен левым симпатиям Бернала. Он начал заново строить свою империю в полуразвалившемся доме позади основного здания колледжа, когда разразилась война. Хотя он считался «красным как адское пламя»[808], его попросили приступить к работе по обороне королевства. Он выполнял эти обязанности с заметным усердием, но ценой огромных жертв для себя. «Я просто
